Le traitement de la cataracte sans intervention chirurgicale peut résider dans l'activation de protéines protectrices


Le traitement de la cataracte sans intervention chirurgicale peut résider dans l'activation de protéines protectrices

La capacité de la lentille dans l'œil humain à changer l'accent repose sur une formation dense de protéines qui peuvent entraîner des touffes qui nuisent à la lentille et conduisent à des cataractes - à l'exception des protéines protectrices spéciales qui l'empêchent. Maintenant, une équipe à Munich, en Allemagne, a découvert un mécanisme d'activation qui permet d'activer une de ces protéines protectrices pour garder la lentille claire.

L'équipe, de la Technische Universitaet Muenchen (TUM), écrive sur leurs résultats dans un récent numéro en ligne de la Actes de l'Académie nationale des sciences (PNAS) .

Ils suggèrent que la découverte peut conduire à des traitements alternatifs pour les cataractes qui ne nécessitent pas de chirurgie.

Les cellules de lentille font un exploit remarquable. Ils produisent un mélange dense de protéines qui donnent à la lentille son pouvoir de réfraction - sa capacité à changer de focus afin que nous puissions voir des objets éloignés et proches - tout en conservant la lentille claire.

Pour surmonter le problème de la nébulosité, les cellules des lentilles produisent et éliminent les protéines d'une manière totalement différente des autres cellules - elles les font une fois dans le stade embryonnaire et les conservent à vie. Contrairement aux protéines dans le reste de notre corps, celles de nos lentilles sont aussi anciennes que nous.

Mais pour que les protéines durent toute une vie, les cellules des lentilles doivent les maintenir en état dissous, ou elles se groupent et produisent la nébulosité qui caractérise les cataractes.

Et ici, l'indice de la découverte de l'équipe allemande - ils ont trouvé l'un des mécanismes utilisés par la cellule pour conserver les protéines dans un état dissous pendant si longtemps.

Deux protéines cristallines arrêtent d'autres protéines agglutinant ensemble

Les scientifiques savaient déjà que deux protéines liées au «choc thermique», l'α-cristalline et l'αB-cristalline, étaient impliquées. Les protéines de choc thermique sont présentes dans toutes les cellules humaines et permettent d'empêcher d'autres protéines agglutinantes lorsque la cellule subit une forte chaleur ou un stress.

Mais jusqu'à cette étude, on connaissait peu la structure et le comportement des deux cristallins, malgré une recherche intensive, l'auteur d'étude Johannes Buchner, professeur de biotechnologie à TUM, explique:

Le grand défi dans l'analyse de ces deux types de cristallins réside dans leur variété démesurée. Ces protéines existent sous forme de mélange de formes très différentes, chacune comprenant un nombre variable de sous-unités. Il est donc très difficile de distinguer les structures individuelles les unes des autres."

Le commutateur moléculaire déclenche la protéine protectrice

Il y a quelques années, les scientifiques de TUM ont résolu le mystère de l'une des protéines cristallines: elles ont décodé la structure moléculaire d'une des formes les plus importantes de l'αB-cristalline. La protéine est constituée de 24 sous-unités.

Dans des conditions normales, lorsqu'une cellule de lentille n'est pas stressée, la protéine existe sous la forme que les scientifiques ont décodé. Mais ils se sont rendu compte que ce n'est qu'une forme de repos, et non la forme qui aide à prévenir d'autres protéines agglutinantes. Ils ont donc raisonné qu'il doit y avoir un mécanisme de commutation qui déclenche la formation de formes actives de la protéine.

Dans l'étude, ils décrivent comment ils ont trouvé le déclencheur - lorsque la cellule est exposée au stress, comme la chaleur, les groupes phosphates s'attachent à la protéine de cristalline, ce qui l'amène à se séparer dans ses sous-unités. Les sous-unités de protéines se lient chacune à d'autres protéines et les empêchent de s'agglutiner. C'est la forme active du cristallin.

Le principal défi auquel l'équipe était confrontée était de résoudre la structure de la protéine, comme co-auteur Sevil Weinkauf, professeur de microscopie électronique au TUM, explique:

Imaginez que vous n'avez que quelques images de l'ombre d'une tasse de café et que vous voulez en déduire la forme. Maintenant, si vous pensez que cela semble difficile, essayez d'imaginer que vous ne possédez pas une seule tasse, mais un placard rempli de porcelaine que vous voulez déduire de l'ombre. C'est précisément ce défi énorme que nous avons rencontré pour αB-crystallin."

L'équipe croit que sa découverte de la façon dont le cristallin se comporte peut conduire à de nouveaux traitements pour les cataractes qui ne nécessitent pas de chirurgie. Il peut être possible de développer un médicament qui active le mécanisme αB-crystallin pour éliminer les lentilles nuisibles.

Il pourrait également y avoir d'autres applications, car la protéine joue également un rôle dans d'autres cellules. Par exemple, il est trop actif dans les cellules cancéreuses et peut les empêcher de se suicider. Dans cet exemple, un médicament pourrait être développé pour désactiver la protéine.

Les fonds de la Fondation allemande de la recherche ont aidé à financer l'étude.

En 2012, les chercheurs de l'Université des sciences et de la technologie du Missouri aux États-Unis ont constaté que les gouttes contenant un antioxydant peuvent prévenir ou guérir les cataractes et d'autres troubles dégénératifs de l'œil.

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