Comment la bactérie à l'ulcère de l'estomac évite l'acidité
Traitements actuels pour H. pylori L'infection dépend généralement d'antibiotiques à large spectre, mais la bactérie devient résistante et le traitement échoue dans environ 30% des cas.
Dans la nouvelle étude, les biologistes et les physiciens de l'Université d'Oregon (UO) aux États-Unis révèlent comment une protéine dans H. pylori , Le récepteur d'acide TlpB, saisit une petite molécule appelée urée qui l'aide à sentir et à naviguer loin des environnements très acides.
Ils écrivent à propos de leurs résultats dans le numéro 14 juin en ligne du journal Structure .
Une caractéristique importante de l'étude est que les chercheurs ont constaté que TlpB possède une petite plate-forme qui dépasse de la cellule bactérienne, identifiée comme «domaine PAS». Un domaine PAS fait partie d'une protéine qui détecte les signaux. Normalement, il réside dans les cellules, mais dans le cas de TlpB dans H. pylori Il sort de la cellule, atteint vers l'extérieur, et se lie à l'urée, lui donnant la capacité de sentir l'environnement extérieur.
Les chercheurs disent que c'est la première fois que la cristallographie a été utilisée pour montrer qu'un chimiorécepteur bactérien contient un domaine PAS en dehors de la cellule.
Le co-auteur James Remington est professeur de physique et membre de l'UO Institute of Molecular Biology. Il a dit à la presse:
"C'est une belle structure, et ce domaine n'a jamais été vu auparavant dans cette classe de protéines".
"Capturé à la résolution atomique de 1,38 angstroms, c'est la première nouvelle vue structurelle importante dans 20 ans de la classe de récepteurs utilisés par les bactéries pour naviguer dans leur environnement chimique", a-t-il ajouté.
Lui et ses collègues ont réussi à manipuler la structure atomique de la protéine et à perturber sa capacité à se lier à l'urée et a montré que l'urée était la clé pour aider H. pylori Sens et éviter l'acide.
La co-auteur Karen Guillemin, professeur de biologie et également membre de l'Institut de biologie moléculaire d'UO, a déclaré que lorsque le récepteur n'est pas capable de se lier à l'urée, la bactérie est «confuse» et ne peut pas se diriger loin de l'acide élevé:
" Nous avons constaté que cette liaison à l'urée est absolument cruciale pour que cette protéine agisse comme un capteur d'acide ."
Guillemin a expliqué qu'ils ont maintenant «de nouvelles idées importantes sur la façon dont la détection d'acide fonctionne au niveau atomique qui est important pour H. pylori's La vie dans l'estomac ".
"Les implications pour la santé sont les suivantes: si nous perturbons la liaison de l'urée, nous pouvons confondre les bactéries et bloquer leur capacité à atteindre le revêtement de l'estomac où elles causent des dégâts", at-elle ajouté.
Remington a dit jusqu'à présent qu'ils ont seulement des «instantanés sur le chemin» de la façon dont H. pylori's Les signaux fonctionnent. Il a déclaré que plus de travail est maintenant nécessaire pour comprendre les mécanismes sous-jacents.
Mais, at-il dit, La structure qu'ils ont révélée permet aux chercheurs de voir la localisation d'environ 3 000 atomes individuels dans le domaine protéique de liaison à l'urée .
H. pylori Est une bactérie gram-négative qui a été identifiée pour la première fois en 1982 et s'est révélée être liée aux ulcères d'estomac et au cancer de l'estomac.
Alors que nous savons peu sur la façon dont il se répand, il est présent dans l'estomac de la moitié des gens dans le monde, dont 80% n'auraient aucun symptôme.
Les subventions des National Institutes of Health et la National Science Foundation ont aidé certains chercheurs à étudier.
Comment faire pour supprimer Ulcère de l'estomac (Médical Et Professionnel Video 2025).
