La leucémie lymphoblastique aiguëest la forme la plus fréquente de leucémie chez les enfants, ce qui représente environ 3 cas sur 4 aux États-Unis. Dans une nouvelle étude, les chercheurs révèlent comment un composé isolé de la levure de boulanger peut aider à traiter la maladie.

Les chercheurs suggèrent qu'une enzyme trouvée dans la levure de boulanger a le potentiel de tuer les cellules de leucémie sans nuire aux cellules saines.

La leucémie lymphoblastique aiguë(ALL), également connue sous le nom de leucémie lymphocytaire aiguë, est un cancer qui commence dans les lymphoblastes, qui sont des globules blancs immatures dans la moelle osseuse.

Les personnes atteintes de TOUT font trop de lymphoblastes, laissant peu de place aux globules blancs matures et en bonne santé, aux globules rouges et aux plaquettes. En conséquence, les personnes atteintes de TOUT sont susceptibles de développer une anémie et des infections.

Alors que les enfants de moins de 5 ans ont le plus grand risque d'ALL, la grande majorité des décès dus à la maladie surviennent chez les adultes.

En 2017, il faudrait environ 5 970 nouveaux cas d'ALL diagnostiqués chez des enfants et des adultes aux États-Unis, et environ 1 440 décès par la maladie.

Quand il s'agit de traiter TOUS, la chimiothérapie est souvent le premier port d'escale. D'autres traitements, comme la transplantation de cellules souches, la radiothérapie, la chirurgie et les médicaments ciblés, peuvent également être une option.

Identifier un traitement plus sûr pour TOUS

Selon l'étude co-auteur Gisele Monteiro, de l'École des sciences pharmaceutiques de l'Université de São Paulo au Brésil, une enzyme isolée de la bactérie Escherichia coli et Erwinia chrysanthemi (Appelée L-asparaginase) a été utilisé dans le traitement de l'ALL depuis des décennies.

Alors que le traitement avec cette enzyme bactérienne peut conduire à des taux de rémission élevés, Monteiro note qu'elle peut déclencher des réponses immunitaires légères à sévères dans environ 25 pour cent des patients. En tant que tel, un biopharmaceutique moins toxique pour le traitement de l'ALL est requis.

Dans une étude publiée dans le journal Rapports scientifiques , Monteiro et l'équipe révèlent comment ils isolent une enzyme de type L-asparaginase de la source non bactérienne Saccharomyces cerevisiae , Plus communément connu sous le nom de levure de boulanger ou de levure de bière.

"Notre objectif dans ce projet n'était pas de produire l'enzyme, mais plutôt de trouver une nouvelle source de biodigogène dans les microorganismes à utiliser chez les patients qui développent une résistance à l'enzyme bactérienne", explique l'auteur co-auteur Marcos Antonio de Oliveira, de L'Institut des biosciences de l'Université d'État de São Paulo au Brésil.

Isoler une enzyme de type L-asparaginase à partir de levure

Pour atteindre leurs résultats, les chercheurs ont utilisé des outils de bioinformatique afin d'analyser les génomes de plusieurs champignons connus pour sécréter l'asparaginase.

De ce fait, l'équipe a identifié un gène S. cerevisiae Appelé ASP1 qui code pour une enzyme similaire à la L-asparaginase.

Le premier auteur de l'étude, Iris Munhoz Costa, également de l'École des sciences pharmaceutiques de l'Université de São Paulo, explique que, contrairement aux bactéries, la levure est eucaryote. Cela signifie qu'il contient un noyau recouvert de membrane constitué de matériel génétique, comme c'est le cas pour les cellules humaines.

En tant que tel, l'hypothèse est que les enzymes dérivées de levure sont moins susceptibles que les enzymes bactériennes de déclencher des réponses immunitaires sévères.

Dans cet esprit, les chercheurs ont cloné le gène ASP1 et, avec l'aide du génie génétique, ils ont pu alerter E. coli Pour produire une forme purifiée de L-asparaginase dérivée de la levure.

"Nous avons pu obtenir la protéine recombinante", note Costa. "Nous avons ensuite réalisé des études pour caractériser sa structure secondaire et identifier des régions importantes appelées sites catalytiques. Enfin, nous avons évalué son efficacité in vitro".

La L-asparaginase, dérivée de la levure, est moins toxique pour les cellules saines

Les chercheurs ont testé à la fois la L-asparaginase purifiée de la levure et la L-asparaginase de E. coli Sur trois groupes de cellules de leucémie humaine. Un groupe de cellules était incapable de produire des quantités normales d'asparagine (MOLT4), un groupe a produit de l'asparagine aux niveaux normaux (REH), et le dernier groupe (le groupe témoin) n'était pas malin (HUVEC).

L'équipe a constaté que la L-asparaginase purifiée liée à la levure a tué environ 70 à 80% des cellules MOLT4, contre 90% pour E. coli L-asparaginase dérivée. Cependant, la L-asparaginase purifiée provenant de la levure a été jugée moins toxique pour les HUVEC que la L-asparaginase de E. coli .

Aucune des formes de L-asparaginase n'a été jugée efficace contre les cellules REH, selon l'équipe.

Dans l'ensemble, les chercheurs disent que leurs résultats indiquent que la L-asparaginase dérivée de la levure peut être un traitement plus sûr et plus efficace pour les ALL.

Dans cette étude, nous caractérisons l'enzyme L-asparaginase de S. cerevisiae . Les résultats montrent que cette protéine peut anéantir efficacement les cellules de leucémie avec une faible cytotoxicité pour les cellules saines ".

Gisele Monteiro

L'équipe envisage maintenant de mener des études in vitro de L-asparaginase à partir de levures afin de mieux comprendre sa toxicité dans différents types de cellules, ainsi que la réponse immunitaire à l'enzyme.

Si de telles études sont prometteuses, les chercheurs voudraient alors voir comment la L-asparaginase dérivée de la levure se produit dans des modèles animaux de ALL.

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